Эта запись опубликована 18.03.2010 в 05:27. Рубрики: Обо всем. Вы можете следить за ответами к этой записи через RSS 2.0. Отзывы и пинг пока закрыты.
Пептидная связь СО—NH
Пептидная связь СО—NH имеет частично характер двойной связи, благодаря чему «пептидные единицы» представляют собой жесткие, плоские группировки, соединяемые простыми связями у a-углеродных атомов. Поворот вокруг этих связей и приводит к различной ориентации пептидных единиц в полипептидной цепи.
При описании пространственного строения белков используется понятие «вторичной и третичной» структуры. Терминология связана с тем, что построение белковой глобулы раньше себе представляли как бы происходящим в два этапа — сначала путем уплотнения, скручивания полипептндной цепи в некоторую спираль, а затем уже
укладкой спирали в компактную глобулу. При этом характер спиралнзации цепи называли «вторичной структурой», а способ пространственной укладки предварительно скрученной в спираль полипептидной цепи — третичной структурой. Если совсем не учитывать действия белковых заместителей, то скручивание полипептндной цепи в спираль можно объяснять наличием межвптковых водородных связей, соединяющих — РШ— ц —СО-группы удаленных аминокислот, поскольку связь СО.. HN в пределах одного аминокислотного остатка стерически пе возможна и речь может идти только о межвитковых водородных связях.
Оптимальное расстояние между атомами азота и кислорода, соединенными водородной связью, составляет 0,28 нм. Образование водородных связей в воде можно представить так:
Оно сопровождается выигрышем энергии, благодаря чему полипептидные спирали, стабилизированные водородными связями, оказываются устойчивыми в воде. Только такие сильные соединения, как мочевина, муравьиная кислота, способны полностью разорвать меж-витковые водородные связи в полипептидной цепи. Максимальное число водородных связей в полипептидной цепи равно числу аминокислотных остатков.