Мир инновационных технологий

Специфичность действия ферментов

Специфичность действия ферментов заключается в том, что фермент в отличие от неорганических катализаторов действует, как правило, на один определенный тип субстрата. Специфичность действия бывает абсолютной, когда фермент действует на единственный субстрат. Примером может служить сукцпиатдегидрогеназа, которая осуществляет реакцию дегидрирования (отщепление водорода) янтарной кислоты и не действует на другие дикарбоновые кислоты. Наибольшей специфичностью обладают стереоспецифпчные ферменты, которые действуют только на один из стереопзомеров субстрата, например, оксидаза Л-аминокислот. Специфичность действия может быть относительной, когда расщепляется ряд соединений одного типа, например алкогольдегндрогеназа действует на целый ряд спиртов.
На рисунке 8 показана ферментативная специфичность пептидаз — ферментов, расщепляющих пептидные связи. Ампнопептидаза и карбоксипептидаза отщепляют концевые остатки аминокислот соответственно с амино- и карбоксильного конца белковой молекулы, а пепсин, химотрипсин и трипсин расщепляют определенные пептидные связи: пепсин — связи, образованные с участием аминокислоты тирозина (или фенилаланина) со стороны ее аминогруппы; химотрипснн — связи, образованные с участием аминокислоты тирозина (или фенилаланина) со стороны ее аминогруппы; химотрнпсин-связи, образованные в белках теми же аминокислотами, но со стороны их карбоксильной группы, а трипсин — связи, образованные карбоксильной группой остатков аргинина и лизина.
Чем же определяется каталитическая активность фермента, не содержащего коферменты или простетические группы? В этих случаях ферментативный катализ является кислотно-основным процессом. Функциональные группы аминокислот, входящих в состав белковых цепей, являются кислотами или основаниями. В области активного центра фермента в связи с природой окружающих групп (полярных пли неполярных) они становятся мощными катализаторами.